Intracelular

Intracelular

Receptor intracelular

Los receptores intracelulares son componentes de la célula capaces de identificar mensajeros químicos como neurotransmisores y hormonas.

Se diferencian de los receptores extracelulares, que se encuentran en la superficie celular, porque los ligandos de estos no pueden traspasar la bicapa lipídica, mientras que los ligandos de los receptores intracelulares sí pueden.

Los receptores intracelulares se localizan en el citosol, (también pueden localizarse en el núcleo celular).

Tanto los receptores extracelulares como los intracelulares desencadenan una cascada de reacciones que participan en la transcripción génica.

Receptores relacinados con tirosina quinasa

Hay proteínas receptoras como la tirosina quinasa que tienen actividad catalítica, de manera que cuando se une un factor de crecimiento se dimerizan y se autofosforilan —crean sitios de unión para proteínas con dominio SH2 con los que interactuar con algunas proteínas que se encuentran fosforiladas en residuos tirosina, así su función está regulada por procesos fosforilación-desfosforilación de estos aminoácidos—. Por este motivo, un dominio SH2 puede interactuar con una fosfotirosina adyacente en la misma o en otra molécula. Cuando es sobre la misma molécula contribuye al control de su propia actividad enzimática. En otras ocasiones, la enzima con el dominio SH2 interacciona a través de dicho motivo con otras proteínas previamente fosforiladas en tirosina por otra quinasa. Esta interacción es responsable de su activación y de la de otros substratos. Este es el caso de la enzima ZAP-70 que se activa cuando a través de sus dominios SH2, se une a las cadenas que han sido previamente fosforiladas por c-fyn o c-lck) que posteriormente van a crear nuevas señales intracelulares.

Hay receptores que no tienen actividad quinasa, así que necesitan de la ayuda de proteínas quinasas no receptoras pero igualmente crean sitios de unión para proteínas con dominios SH2.

Lo que sucede es que cuando llega el factor de crecimiento esta induce el cambio conformacional de la proteína receptora, permitiendo formar un complejo con proteínas quinasas no receptoras, estas se asocian y hacen que se dimerizen permitiendo la autofosforilación (autofosforilación : actúa en los residuos de aminoácidos de tirosina.) con la posterior creación de sitios de unión a proteínas con dominio SH2. Ejemplos de este tipo de receptores encontramos receptores de las citoquinas, importantes en la respuesta inmunológica.

Existen enzimas contrarias que quitan grupos fosfato o desfosforilan a las proteínas receptoras con residuos de tirosina, éstas se llaman proteínas tirosina fosfatasas (actividad de las enzimas de quitar grupos fosfato).

Otros receptores, que no tienen residuos de tirosina, sino de serina/treonina; como por ejemplo el receptor para TGF (factor de crecimiento transformante) estos receptores activados por la acción del ligando, activan factores de trascripción de genes como SMADs.

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